domingo, 22 de março de 2009

PROTEÍNAS

COMPOSIÇÃO MOLECULAR DAS PROTEÍNAS

• Formadas por dezenas, centenas ou milhares de moléculas de aminoácidos, ligadas em sequência como os elos de uma corrente.
Macromoléculas - por serem relativamente grandes quando comparadas à maioria das outras moléculas.
Aminoácidos

















Molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio unidos entre si de maneira característica.
Ligação peptídica- Ligação ente dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína. Se estabelece sempre entre o gupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro. Durante a formação das ligações peptídicas, quando a proteína está sendo produzida, o grupo carboxila de um dos aminoácidos perde um grupamenteo -OH (hidroxila), ficando com uma ligação livre. Ao mesmo tempo, o grupo amina do outro aminoácido perde um hidrogênio (-H), ficando igualmente com uma ligação livre. Os aminoácidos unem-se, então, por essas ligações que ficaram livres, estabelecendo a ligação peptídica. O grupo -OH da carboxila de um dos aminoácidos une-se ao -H do grupo amina do outro, formando uma molécula de água. Assim, a união entre dois aminoácidos é uma reação de condensação (síntese por desidratação). As moléculas resultantes da união de aminoácidos são genericamente chamadas peptídios.

Em que diferem as proteínas?

- Pela quantidade de aminoácidos da cadeia polipeptídica.
- Pelos tipos de aminoácidos presentes na cadeia
- Pela sequência em que os aminácidos estão unidos na cadeia.

Aminoácidos essenciais

Os aminoácidos que um organismo não consegue produzir são chamados aminoácidos essenciais; os que podem ser produzidos a partir de outras substâncias celulares são chamados aminoácidos não-essenciais ou naturais. Nossas principais fontes alimentares de aminoácidos essenciais são carne, leite, queijos e outros alimentos de origem animal. Os diferentes alimentos de origem vegetal geralmente são deficientes em um ou em alguns aminoácidos essenciais. Pessoas vegetarianas, entretanto, podem obter todos os aminoácidos essenciais se fizerem a combinação correta dos vegetais utilizados na alimentação.

(Criança com sintoma de kwashiorkor, doença causada pela falta de proteínas na dieta e caracterizada por grande inchaço do abdome; frequentemente essa forma de má nutrição causa prejuízos ao desenvolvimento do sistema nervoso, com retardo mental.)











(Criança com desnutrição devida á falta de alimento, quadro conhecido como marasmo. A pele é frouxa e tem aparência envelhecida, e os músculos são atrofiados. O abdome é distendido devido a gases intestinais liberados por bactérias)



ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS

- Estrutura primária - a sequência linear de aminoácidos de uma cadeia polipeptídica é denominada estrutura primária e tem fundamental importância para a função que a proteína irá desempenhar. A substituição de um único aminoácido em certas proteínas pode causar doenças sérias ou mesmo levar à morte precoce. A anemia falciforme, ou siclemia, uma forma hereditária de anemia humana grave, é causada pela substituição de um único aminoácido, ácido glutâmico por valina, na hemoglobina, a proteína de cor vermelha presente nas células de nosso sangue.

- Estrutura espacial - as cadeias polipeptídicas têm formas espaciais bem definidas, resultantes do enrolamento e dobramento do filamento protéico sobre si mesmo. A maioria dos polipeptídos apresenta um primeiro nível de enrolamento helicoidal, comparável ao de um fio de telefone. Esse enrolamento, conhecido como estrutura secundária, é causado pela atração entre certos grupos de aminoácidos próximos. A cadeia polipeptídica helicoidal geralmente dobra-se sobre si mesma, formando a estrutura terciária. Essa dobras devem-se à atração entre diferentes partes da molécula e também à atração e à repulsão que os radicais dos aminoácidos exercem sobre as moléculas de água circundante. Muitas proteínas são constituídas por uma única cadeia polipeptídica, como a molécula de albumina (proteína da clara do ovo). Outras, entretanto, são formadas por duas ou mais cadeias unidas, apresentando a estrutura quaternária. A hemoglobina do nosso sangue é composta por quatro cadeias polipeptídicas de dois tipos diferentes, ligadas a um grupamento químico que contém ferro.

- Proteínas globulares e fibrosas - Nas proteínas globulares, que são móveis e, em geral, solúveis em água, as cadeias polipeptícas apresentam-se enoveladas formando glóbulos arredondados o elípticos. Nas proteínas fibrosas, que são fixas e insolúveis em água, as cadeias apresentam-se torcidas formando fibras semelhantes às de uma corda. Um exemplo de proteína globular é a albumina do ovo. Um exemplo de proteína fibrosa é a queratina, o constituinte básico de cabelos e unhas.

- Desnaturação das proteínas - A temperatura, a acidez, a concentração de sais e a polaridade do meio podem afetar a estrutura espacial das proteínas, fazendo com que suas moléculas se desenrolem e percam a configuração original. A alteração da estrutura espacial de uma proteína é chamada desnaturação.
O calor excessivo desnatura as proteínas porque a agitação molecular causada pela alta temperatura rompe as fracas ligações responsáveis pela manutenção da forma das moléculas. Em um ovo fresco, por exemplo, cada molécula de albumina encontra-se na forma de um pequeno glóbulo mergulhado em água, o que determina a consistência semilíquida da clara. O calor do cozimento faz com que as moléculas de albumina se desnaturem, isto é, desenrolem, emaranhando-se umas às outras e formando a massa compacta e sólida da clara do ovos cozido ou frito. Meios muito ácidos ou muito básicos também podem desnaturar proteínas.

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

- A forma das células, deve-se à presença de um esqueleto interno constituído por filamentos protéicos, o citoesqueleto. Além disso, as proteínas fazem parte da estrutura de todas as membranas celulares e dão consistência ao citoplasma.

- Enzimas - praticamente todas as reações químicas vitais são estimuladas por proteínas especiais, as enzimas. Elas participam das reações biológicas, aumentando sua velocidade, mas não sofrem nenhuma alteração em suas moléculas (catalisadores biológicos).

- Especificidade - Em muitas proteínas, a forma determina seu papel biológico. Proteínas diferentes, tendo formas diferentes, apresentam atividade biológica diferente.


Co-fatores e coenzimas

Muitas enzimas são proteínas simples, isto é, constituídas apenas por cadieas polipeptídicas. Outras, entretanto, são proteínas conjugadas, constituídas por uma parte protéica (uma ou mais cadieas polipeptídicas) chamadas de apoenzima, combinada a uma parte não-protéica, denominada co-fator. Para algumas enzimas, os co-fatores são íons metálicos. A maioria dos íons metálicos de que necessitamos em pequena quantidade na dieta, como os de cobre, os de zinco e os de manganês, atuam como co-fatores de enzimas. Se o co-fator é uma substância orgânica, ele é denominado coenzima. A maioria das vitamians que nosso organismo precisa receber na dieta atua como coenzima, ou como precursor de coenzimas.

6 comentários:

Unknown disse...

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Unknown disse...

Preciso de uma resposta serei grata

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Este comentário foi removido pelo autor.
jadeahtaflinger disse...

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